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- 01.03.2005 -

 

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Woher Schlangen ihr Gift nehmen

Woher Schlangen ihr Gift nehmen, hat ein australischer Biologe nun aufgedeckt. Die Toxine könnten bei der Behandlung von Krankheiten wie Arthritis oder Krebs helfen.

(jkm) - Zur Jagd und Verteidigung nutzen Schlangen ein breites Repertoire von Toxinen. Die Wurzeln dieser Eiweiße hat ein australischer Biologe nun aufgedeckt. Erstaunlicherweise handelt es sich bei den Giftstoffen nicht um veränderte Speichelproteine. Vielmehr wurden sie aus den unterschiedlichsten Körpergeweben zweckentfremdet, berichtet der Forscher im Fachblatt "Genome Research".

Laut Bryan Grieg Fry von der University of Melbourne erklärt diese Entdeckung "die verblüffende Vielfalt von Mechanismen, mit denen Giftschlangen ihre Beute töten". Nach Ansicht des Gifttier-Experten könnten die im Laufe von Jahrmillionen immer feiner abgestimmten Gifte bei der Behandlung von Krankheiten wie Arthritis oder Krebs helfen. "Die natürliche Pharmakologie giftiger Tiere stellt eine enorme Ressource dar, die nur darauf wartet, erschlossen zu werden."

Fry studierte die Giftproteine der Natternähnlichen Schlangen, der Colubroidea. Die Vertreter dieser Überfamilie, darunter Kobras und Todesottern, entwickelten vor 60 bis 80 Millionen Jahren spezialisierte Giftdrüsen und in der Folge ein umfassendes Giftarsenal. Um mehr über die Herkunft dieser Eiweiße zu erfahren, fahndete Fry in den vorhandenen Sequenzdaten nach ähnlich gebauten Eiweißen. Von den 24 bekannten Toxinen scheinen demnach 21 aus Geweben wie Hirn, Lunge, Herz, Milchdrüse sowie Eierstock und Hoden zu stammen. Lediglich drei Toxine sind reine Neuentwicklungen bzw. gehen auf Proteine zurück, die schon im Speichel urtümlicher Reptilien vorhanden waren.

Trotz der unterschiedlichen Herkunft weisen die 21 abgeleiteten Proteine Gemeinsamkeiten auf, berichtet Fry. Alle gehen auf Proteine mit sekretorischer Funktion zurück, die letztlich von dem jeweiligen Gewebe ausgeschüttet werden. Zudem sind die Toxinvorgänger häufig reich an der schwefelhaltigen Aminosäure Cystein und können daher durch Bildung von Disulfidbrücken besonders stabile Formen annehmen. "Diese Strukturen liefern einen exzellenten Rahmen für 60 bis 80 Millionen Jahre evolutionären 'Herumschusterns', das diese Proteine in potente und hochspezifische Giftstoffen verwandelte", so Fry.

 

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© ArtToday

Eine Natter in einer Schlangenfarm (Archivbild).

 

 Mehr Informationen:

Bryan Fry

Schlangen - Nattern

 

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