Woher Schlangen ihr Gift nehmen
Woher Schlangen ihr Gift nehmen, hat ein australischer
Biologe nun aufgedeckt. Die Toxine könnten bei der Behandlung
von Krankheiten wie Arthritis oder Krebs helfen.
(jkm) - Zur Jagd und Verteidigung nutzen Schlangen ein breites
Repertoire von Toxinen. Die Wurzeln dieser Eiweiße hat ein
australischer Biologe nun aufgedeckt. Erstaunlicherweise handelt
es sich bei den Giftstoffen nicht um veränderte Speichelproteine.
Vielmehr wurden sie aus den unterschiedlichsten Körpergeweben
zweckentfremdet, berichtet der Forscher im Fachblatt "Genome
Research".
Laut Bryan Grieg Fry von der University of Melbourne erklärt
diese Entdeckung "die verblüffende Vielfalt von Mechanismen,
mit denen Giftschlangen ihre Beute töten". Nach Ansicht
des Gifttier-Experten könnten die im Laufe von Jahrmillionen
immer feiner abgestimmten Gifte bei der Behandlung von Krankheiten
wie Arthritis oder Krebs helfen. "Die natürliche Pharmakologie
giftiger Tiere stellt eine enorme Ressource dar, die nur darauf
wartet, erschlossen zu werden."
Fry studierte die Giftproteine der Natternähnlichen Schlangen,
der Colubroidea. Die Vertreter dieser Überfamilie, darunter
Kobras und Todesottern, entwickelten vor 60 bis 80 Millionen Jahren
spezialisierte Giftdrüsen und in der Folge ein umfassendes
Giftarsenal. Um mehr über die Herkunft dieser Eiweiße
zu erfahren, fahndete Fry in den vorhandenen Sequenzdaten nach
ähnlich gebauten Eiweißen. Von den 24 bekannten Toxinen
scheinen demnach 21 aus Geweben wie Hirn, Lunge, Herz, Milchdrüse
sowie Eierstock und Hoden zu stammen. Lediglich drei Toxine sind
reine Neuentwicklungen bzw. gehen auf Proteine zurück, die
schon im Speichel urtümlicher Reptilien vorhanden waren.
Trotz der unterschiedlichen Herkunft weisen die 21 abgeleiteten
Proteine Gemeinsamkeiten auf, berichtet Fry. Alle gehen auf Proteine
mit sekretorischer Funktion zurück, die letztlich von dem
jeweiligen Gewebe ausgeschüttet werden. Zudem sind die Toxinvorgänger
häufig reich an der schwefelhaltigen Aminosäure Cystein
und können daher durch Bildung von Disulfidbrücken besonders
stabile Formen annehmen. "Diese Strukturen liefern einen
exzellenten Rahmen für 60 bis 80 Millionen Jahre evolutionären
'Herumschusterns', das diese Proteine in potente und hochspezifische
Giftstoffen verwandelte", so Fry.
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